Klucz to enzymy bakterii wodorowych. Gdyby ktoś nam powiedział, że da się robić elektryczność z powietrza, zasługiwałby jedynie na popukanie się w czoło. Jednak, jak dowodzi najnowsza publikacja na łamach „Nature” mikrobiologów i bioinżynierów z Australii, rzecz jest wykonalna. Klucz to enzymy bakterii wodorowych. I właśnie udało się jeden z nich oczyścić i wykorzystać. Trudno znaleźć w naturze czystszą energię. Ludziom zdobywanie energii, poniekąd słusznie, kojarzy się ze spalaniem. Zasadniczo wszystkie nieroślinne komórki wyposażone w jądro na naszej planecie niezbędną sobie do życia energię uzyskują wyłącznie z utleniania związków organicznych, czyli spalania ich w tlenie w organellach zwanych mitochondriami w każdej z komórek z osobna. Tlen jest tam ostatecznym akceptorem elektronów w procesie oddychania komórkowego, a powstaje z niego woda, a owe związki organiczne spalają się do dwutlenku węgla.Jednak w świecie mikroorganizmów bezjądrowych (bakterii) nie ma takiej metabolicznej jednorodności. Energię można pozyskiwać ze spalania różnych rzeczy, organicznych i nieorganicznych. Bakterie pod względem pozyskiwania energii wyprawiają najdziwniejsze rzeczy. Między innymi utleniają dostępny im w środowisku wodór za pomocą tlenu dostępnego w tym samym środowisku. Nazywają się wtedy bakteriami wodorowymi, a odkrył je i opisał już ponad 100 lat temu polski mikrobiolog Bronisław Niklewski. Potrafi to robić wiele niespokrewnionych ze sobą blisko bakterii, z różnych rodzajów gramujemych i gramdodatnich. Wodór cząsteczkowy, obecny w glebie czy osadach dennych, np. powstający w warunkach beztlenowych podczas rozkładu materii organicznej, a także w reakcji asymilacji azotu atmosferycznego przez rośliny motylkowe w dobrze napowietrzonych polach jest utleniany i powstaje z niego woda. Jednak trzeba nie tylko spalać, ale też jeść (szkielety węglowe są potrzebne do budowy własnego organizmu i do rozmnażania w organizmy potomne).Bakterie wodorowe w ścisłym sensie są w tym względzie zdolne do wykorzystywania dwutlenku węgla z atmosfery (są samożywne). Czasem potrafią jednak, w środowisku bogatym w węgiel organiczny, wykorzystywać go (wtedy są cudzożywne), co sprawia, że szybciej rosną. Gdy bakterie związki organiczne wykorzystują do budowy własnej biomasy, a energię do tych niezbędnych syntez czerpią z utleniania wodoru, nazywa się to miksotrofizm.Aby to wszystko było możliwe, bakteriom wodorowym są niezbędne enzymy zwane hydrogenazami. Mają je zarówno w formie rozpuszczalnej, obecnej w cytoplazmie ich komórek, jak i zakotwiczonej w błonie komórkowej i tam działające.I tu już możemy z wykładu o jednym z wielu nietypowych dla nas aspektów bakteryjnej fizjologii wrócić na łamy najnowszego wydania tygodnika „Nature”. Uczonym z australijskiego Monash University Biomedicine Discovery Institute w Melbourne pod kierunkiem Rhysa Grintera i Chrisa Greeninga udało się wyosobnić taką z hydrogenaz bakteryjnych, która wykorzystuje niewielkie ilości wodoru atmosferycznego do wytwarzania prądu elektrycznego. I to jest niesamowite. Gdy mówimy „niewielkie”, przypominamy sobie skład powietrza atmosferycznego, gdzie stężenia wodoru nie wyraża się w procentach, jak azotu czy tlenu, a nawet dwutlenku węgla. Wodoru jest tam bowiem objętościowo pół cząsteczki na milion innych. Badana przez Australijczyków hydrogenaza działa więc bardzo specyficznie i bardzo wydajnie, jeśli chodzi o związanie się z owym wodorem, którego w powietrzu jest mniej niż na lekarstwo. Enzym nazwany Huc znaleziono w powszechnej bakterii glebowej Mycobacterium smegmatis.Należało teraz ustalić, w jaki sposób tego typu enzymy pokonują niezwykłe wyzwanie katalityczne, jakim jest utlenianie pikomolowych poziomów H2 [INDEX DOLNY] wśród otaczających poziomów katalitycznej trucizny – O2 [INDEX DOLNY] i jak oderwane od cząsteczkowego wodoru elektrony są przenoszone do łańcucha oddechowego.Uczeni zastosowali tu nowoczesną mikroskopię (cryo-EM), aby określić strukturę atomową enzymu i ustalić, jak on właściwie molekularnie działa. Ta właśnie struktura Huc to najwyższej rozdzielczości struktura białka uzyskana do tej pory tą metodą.Oczywiście zastosowano też metodę elektrochemiczną, bo gdy gdzieś się korzysta w reakcjach z gazu i ma płynąć prąd, elektrochemia idealnie to pokaże. Enzym nie tylko wydajnie robi pożyteczną rzecz, nie tylko występuje w bakterii, która jest powszechna i którą od dawna hoduje się w laboratoriach, zatem przeniesienie jej do fermentora, choć przeskalowanie procesów w mikrobiologii przemysłowej bywa wyzwaniem poważnym, nie musi w ogóle przysporzyć problemów. Ponadto jeszcze tlen owemu enzymowi Huc niestraszny, a tlen, co wie każda pani stosująca kremy przeciwzmarszczkowe (przeciw wolnym rodnikom tlenowym), może być bardzo toksyczny dla białek.Jakby tego było mało, Huc jest bardzo stabilny, czyli można go wyizolować w sporych ilościach i przechowywać dosłownie na stole. Nie szkodzi mu ani podgrzanie do 80 st. C (czyli niemal ugotowanie go nie denaturuje jak jajeczka na zajęciach z biologii), ani głębokie zamrożenie w -80 st. C go nie deformuje nieodwracalnie. „Ekstremista”; to w kwestii wykorzystania kiedyś na masową skalę może się okazać bardzo korzystne.Można już dziś zacząć sobie wyobrażać, że da się zrobić niewielkie urządzenia oparte o działanie enzymu Huc, które będą dostarczać prądu elektrycznego dosłownie „z powietrza”, jak dziś to robią baterie słoneczne – choć one raczej „na powietrzu”. Zachwycajace jest to, co bakterie potrafią robić. Matka ewolucja dopracowała się rozwiązań, których nie powstydziłby się Nicola Tesla.