
Gdyby ktoś nam powiedział, że da się robić elektryczność z powietrza, zasługiwałby jedynie na popukanie się w czoło. Jednak, jak dowodzi najnowsza publikacja na łamach „Nature” mikrobiologów i bioinżynierów z Australii, rzecz jest wykonalna. Klucz to enzymy bakterii wodorowych. I właśnie udało się jeden z nich oczyścić i wykorzystać. Trudno znaleźć w naturze czystszą energię.
Największym problemem w terapii raka jest to, że to nasze własne zbuntowane komórki. Nasz własny układ odporności nie rozpoznaje ich wydajnie jako...
zobacz więcej
Ludziom zdobywanie energii, poniekąd słusznie, kojarzy się ze spalaniem. Zasadniczo wszystkie nieroślinne komórki wyposażone w jądro na naszej planecie niezbędną sobie do życia energię uzyskują wyłącznie z utleniania związków organicznych, czyli spalania ich w tlenie w organellach zwanych mitochondriami w każdej z komórek z osobna. Tlen jest tam ostatecznym akceptorem elektronów w procesie oddychania komórkowego, a powstaje z niego woda, a owe związki organiczne spalają się do dwutlenku węgla.
Jednak w świecie mikroorganizmów bezjądrowych (bakterii) nie ma takiej metabolicznej jednorodności. Energię można pozyskiwać ze spalania różnych rzeczy, organicznych i nieorganicznych. Bakterie pod względem pozyskiwania energii wyprawiają najdziwniejsze rzeczy. Między innymi utleniają dostępny im w środowisku wodór za pomocą tlenu dostępnego w tym samym środowisku. Nazywają się wtedy bakteriami wodorowymi, a odkrył je i opisał już ponad 100 lat temu polski mikrobiolog Bronisław Niklewski. Potrafi to robić wiele niespokrewnionych ze sobą blisko bakterii, z różnych rodzajów gramujemych i gramdodatnich.
Wodór cząsteczkowy, obecny w glebie czy osadach dennych, np. powstający w warunkach beztlenowych podczas rozkładu materii organicznej, a także w reakcji asymilacji azotu atmosferycznego przez rośliny motylkowe w dobrze napowietrzonych polach jest utleniany i powstaje z niego woda. Jednak trzeba nie tylko spalać, ale też jeść (szkielety węglowe są potrzebne do budowy własnego organizmu i do rozmnażania w organizmy potomne).
Bakterie wodorowe w ścisłym sensie są w tym względzie zdolne do wykorzystywania dwutlenku węgla z atmosfery (są samożywne). Czasem potrafią jednak, w środowisku bogatym w węgiel organiczny, wykorzystywać go (wtedy są cudzożywne), co sprawia, że szybciej rosną. Gdy bakterie związki organiczne wykorzystują do budowy własnej biomasy, a energię do tych niezbędnych syntez czerpią z utleniania wodoru, nazywa się to miksotrofizm.
Robot-człowiek, robot-pies, robot kuchenny… ale robot-dżdżownica to już chyba przesada. Niekoniecznie, jak wyjaśniają na łamach najnowszego numeru...
zobacz więcej
Aby to wszystko było możliwe, bakteriom wodorowym są niezbędne enzymy zwane hydrogenazami. Mają je zarówno w formie rozpuszczalnej, obecnej w cytoplazmie ich komórek, jak i zakotwiczonej w błonie komórkowej i tam działające.
I tu już możemy z wykładu o jednym z wielu nietypowych dla nas aspektów bakteryjnej fizjologii wrócić na łamy najnowszego wydania tygodnika „Nature”. Uczonym z australijskiego Monash University Biomedicine Discovery Institute w Melbourne pod kierunkiem Rhysa Grintera i Chrisa Greeninga udało się wyosobnić taką z hydrogenaz bakteryjnych, która wykorzystuje niewielkie ilości wodoru atmosferycznego do wytwarzania prądu elektrycznego. I to jest niesamowite.
Gdy mówimy „niewielkie”, przypominamy sobie skład powietrza atmosferycznego, gdzie stężenia wodoru nie wyraża się w procentach, jak azotu czy tlenu, a nawet dwutlenku węgla. Wodoru jest tam bowiem objętościowo pół cząsteczki na milion innych. Badana przez Australijczyków hydrogenaza działa więc bardzo specyficznie i bardzo wydajnie, jeśli chodzi o związanie się z owym wodorem, którego w powietrzu jest mniej niż na lekarstwo. Enzym nazwany Huc znaleziono w powszechnej bakterii glebowej Mycobacterium smegmatis.
Należało teraz ustalić, w jaki sposób tego typu enzymy pokonują niezwykłe wyzwanie katalityczne, jakim jest utlenianie pikomolowych poziomów H2 [INDEX DOLNY] wśród otaczających poziomów katalitycznej trucizny – O2 [INDEX DOLNY] i jak oderwane od cząsteczkowego wodoru elektrony są przenoszone do łańcucha oddechowego.
Otyłość jest bardzo groźną chorobą. Problem polega na tym, że poważne schorzenie traktuje się albo za nic, albo za czyjąś winę. Prawda, jak to...
zobacz więcej
Uczeni zastosowali tu nowoczesną mikroskopię (cryo-EM), aby określić strukturę atomową enzymu i ustalić, jak on właściwie molekularnie działa. Ta właśnie struktura Huc to najwyższej rozdzielczości struktura białka uzyskana do tej pory tą metodą.
Oczywiście zastosowano też metodę elektrochemiczną, bo gdy gdzieś się korzysta w reakcjach z gazu i ma płynąć prąd, elektrochemia idealnie to pokaże. Enzym nie tylko wydajnie robi pożyteczną rzecz, nie tylko występuje w bakterii, która jest powszechna i którą od dawna hoduje się w laboratoriach, zatem przeniesienie jej do fermentora, choć przeskalowanie procesów w mikrobiologii przemysłowej bywa wyzwaniem poważnym, nie musi w ogóle przysporzyć problemów. Ponadto jeszcze tlen owemu enzymowi Huc niestraszny, a tlen, co wie każda pani stosująca kremy przeciwzmarszczkowe (przeciw wolnym rodnikom tlenowym), może być bardzo toksyczny dla białek.
Jakby tego było mało, Huc jest bardzo stabilny, czyli można go wyizolować w sporych ilościach i przechowywać dosłownie na stole. Nie szkodzi mu ani podgrzanie do 80 st. C (czyli niemal ugotowanie go nie denaturuje jak jajeczka na zajęciach z biologii), ani głębokie zamrożenie w -80 st. C go nie deformuje nieodwracalnie. „Ekstremista”; to w kwestii wykorzystania kiedyś na masową skalę może się okazać bardzo korzystne.
Można już dziś zacząć sobie wyobrażać, że da się zrobić niewielkie urządzenia oparte o działanie enzymu Huc, które będą dostarczać prądu elektrycznego dosłownie „z powietrza”, jak dziś to robią baterie słoneczne – choć one raczej „na powietrzu”. Zachwycajace jest to, co bakterie potrafią robić. Matka ewolucja dopracowała się rozwiązań, których nie powstydziłby się Nicola Tesla.